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多次循环离子交换色谱纯化Cry1Ab蛋白及其肽质量谱图的分析
被引量：
1
1
作者
栾明明
邬建敏
叶庆富
《浙江大学学报（理学版）》
CAS
CSCD
北大核心
2007年第5期529-532,537,共5页
采用Q-Sepharose FF离子交换柱对初步纯化的Cry1Ab杀虫蛋白样品进行了多次循环精细纯化,洗脱模式为离子强度台阶梯度,流动相为Tris-HCl缓冲液加NaCl,盐浓度从0.1 mol.L-1变化到1.0 mol.L-1.结果表明,Cry1Ab蛋白在NaCl浓度为0.4 mol.L-1...
采用Q-Sepharose FF离子交换柱对初步纯化的Cry1Ab杀虫蛋白样品进行了多次循环精细纯化,洗脱模式为离子强度台阶梯度,流动相为Tris-HCl缓冲液加NaCl,盐浓度从0.1 mol.L-1变化到1.0 mol.L-1.结果表明,Cry1Ab蛋白在NaCl浓度为0.4 mol.L-1时从柱上被洗脱,并与杂蛋白很好地分离.色谱分离机制符合顶替色谱机制.经3次循环分离后可获得高纯度的Cry1Ab蛋白.用SDS-PAGE分析了蛋白的纯度及表观分子量,电泳胶上分离的蛋白进行原位酶切后,用基质辅助激光解析-飞行时间质谱对纯化蛋白进行肽质量谱的分析,Mascot数据库搜索结果确证了该纯化蛋白酶解肽段80%符合已知的Cry1Ab蛋白特征肽段.
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关键词
Cry1Ab蛋白
离子交换色
谱
循环分离
肽质量谱图分析
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职称材料
题名
多次循环离子交换色谱纯化Cry1Ab蛋白及其肽质量谱图的分析
被引量：
1
1
作者
栾明明
邬建敏
叶庆富
机构
浙江大学化学系
浙江大学核农所
出处
《浙江大学学报（理学版）》
CAS
CSCD
北大核心
2007年第5期529-532,537,共5页
基金
国家自然科学基金资助项目(20277031)
文摘
采用Q-Sepharose FF离子交换柱对初步纯化的Cry1Ab杀虫蛋白样品进行了多次循环精细纯化,洗脱模式为离子强度台阶梯度,流动相为Tris-HCl缓冲液加NaCl,盐浓度从0.1 mol.L-1变化到1.0 mol.L-1.结果表明,Cry1Ab蛋白在NaCl浓度为0.4 mol.L-1时从柱上被洗脱,并与杂蛋白很好地分离.色谱分离机制符合顶替色谱机制.经3次循环分离后可获得高纯度的Cry1Ab蛋白.用SDS-PAGE分析了蛋白的纯度及表观分子量,电泳胶上分离的蛋白进行原位酶切后,用基质辅助激光解析-飞行时间质谱对纯化蛋白进行肽质量谱的分析,Mascot数据库搜索结果确证了该纯化蛋白酶解肽段80%符合已知的Cry1Ab蛋白特征肽段.
关键词
Cry1Ab蛋白
离子交换色
谱
循环分离
肽质量谱图分析
Keywords
CrylAb protein
ion-exchange chromatography
multi cycle separation
peptide mass mapping
分类号
O657.7 [理学—分析化学]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
多次循环离子交换色谱纯化Cry1Ab蛋白及其肽质量谱图的分析
栾明明
邬建敏
叶庆富
《浙江大学学报（理学版）》
CAS
CSCD
北大核心
2007
1
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职称材料
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