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微酸性电解水协同超声波杀菌对金枪鱼肌动蛋白结构及组织蛋白酶活性的影响
1
作者
孙协军
刘孝芳
+2 位作者
李秀霞
王珍
励建荣
《广东海洋大学学报》
北大核心
2025年第1期77-85,共9页
【目的】分析微酸性电解水协同超声波杀菌对0℃冷藏大眼金枪鱼(Thunnus obesus)肌动蛋白结构和组织蛋白酶活性的影响,并进一步探究组织蛋白酶B对鱼肉肌动蛋白的降解机制。【方法】以未经处理的金枪鱼为对照组,用55.0 mg/mL微酸性电解水...
【目的】分析微酸性电解水协同超声波杀菌对0℃冷藏大眼金枪鱼(Thunnus obesus)肌动蛋白结构和组织蛋白酶活性的影响,并进一步探究组织蛋白酶B对鱼肉肌动蛋白的降解机制。【方法】以未经处理的金枪鱼为对照组,用55.0 mg/mL微酸性电解水协同280 W超声波对金枪鱼进行杀菌处理5 min后,采用差示扫描量热法、傅里叶变换红外光谱、内源荧光光谱对金枪鱼肉肌动蛋白组成进行分析,结合组织蛋白酶B、L、D活性与分子对接技术,研究金枪鱼肉经协同杀菌处理后,0℃冷藏期间鱼肉的肌蛋白结构及相关组织蛋白酶活性变化。【结果】处理组变性焓值降低速度低于对照组,对照组α-螺旋相对占比降低69.09%,而处理组只降低41.33%。处理组色氨酸残基的稳定性更高。对照组肌动蛋白电泳条带更浅。分子对接结果表明,肌动蛋白-组织蛋白酶B结合时极性溶剂化能达-2179.70 kJ/mol,两者间氢键出现频率较高。【结论】55.0 mg/mL微酸性电解水和280 W超声波协同杀菌处理5 min处理后,金枪鱼肌动蛋白热稳定性更高,肌动蛋白的二级与三级结构得到较好保持。组织蛋白酶B在鱼肉肌动蛋白降解中发挥关键作用,肌动蛋白与组织蛋白酶B结合驱动力为极性溶剂化能,氢键在两者结合中起主导作用。本实验结果为微酸性电解水协同超声波杀菌在金枪鱼贮藏保鲜中的应用提供了理论参考。
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关键词
金枪鱼
肌动蛋白结构
微酸性电解水
超声波
肌动蛋白
降解
组织
蛋白
酶
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职称材料
烟草丝束蛋白ABD2与微丝的体内体外相互作用
2
作者
梁蒙
韩利波
+2 位作者
孙海涛
黄璐
陈志玲
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2014年第9期894-898,共5页
微丝骨架在细胞的生命活动中具有重要的功能,而其动态的解聚聚合特性是其实现功能的前提.丝束蛋白(fimbrin/plastin)做为微丝结合蛋白质,是微丝骨架的重要调控因子之一,含有2个肌动蛋白结合结构域,目前对其结合微丝的机制并不清楚.本文...
微丝骨架在细胞的生命活动中具有重要的功能,而其动态的解聚聚合特性是其实现功能的前提.丝束蛋白(fimbrin/plastin)做为微丝结合蛋白质,是微丝骨架的重要调控因子之一,含有2个肌动蛋白结合结构域,目前对其结合微丝的机制并不清楚.本文以烟草丝束蛋白的肌动蛋白结合结构域2(NtFAbd2)为研究对象,通过原核细胞表达纯化NtFAbd2,利用体外沉淀法分析发现,NtFAbd2能够与微丝结合;利用激光共聚焦扫描显微镜分析发现,在烟草BY-2悬浮细胞内,NtAbd2-GFP与微丝共分布,这些结果为深入分析植物丝束蛋白的作用机制提供了新的数据.
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关键词
丝束
蛋白
肌动蛋白
结合
结构
域2
微丝
烟草BY-2悬浮细胞
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职称材料
题名
微酸性电解水协同超声波杀菌对金枪鱼肌动蛋白结构及组织蛋白酶活性的影响
1
作者
孙协军
刘孝芳
李秀霞
王珍
励建荣
机构
渤海大学食品科学与工程学院
生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合工程研究中心
辽宁卫衡检测科技有限公司
出处
《广东海洋大学学报》
北大核心
2025年第1期77-85,共9页
基金
国家重点研发计划(2019YFD0901702)
渤海大学海洋研究院开放课题(BDHYYJY2023001)。
文摘
【目的】分析微酸性电解水协同超声波杀菌对0℃冷藏大眼金枪鱼(Thunnus obesus)肌动蛋白结构和组织蛋白酶活性的影响,并进一步探究组织蛋白酶B对鱼肉肌动蛋白的降解机制。【方法】以未经处理的金枪鱼为对照组,用55.0 mg/mL微酸性电解水协同280 W超声波对金枪鱼进行杀菌处理5 min后,采用差示扫描量热法、傅里叶变换红外光谱、内源荧光光谱对金枪鱼肉肌动蛋白组成进行分析,结合组织蛋白酶B、L、D活性与分子对接技术,研究金枪鱼肉经协同杀菌处理后,0℃冷藏期间鱼肉的肌蛋白结构及相关组织蛋白酶活性变化。【结果】处理组变性焓值降低速度低于对照组,对照组α-螺旋相对占比降低69.09%,而处理组只降低41.33%。处理组色氨酸残基的稳定性更高。对照组肌动蛋白电泳条带更浅。分子对接结果表明,肌动蛋白-组织蛋白酶B结合时极性溶剂化能达-2179.70 kJ/mol,两者间氢键出现频率较高。【结论】55.0 mg/mL微酸性电解水和280 W超声波协同杀菌处理5 min处理后,金枪鱼肌动蛋白热稳定性更高,肌动蛋白的二级与三级结构得到较好保持。组织蛋白酶B在鱼肉肌动蛋白降解中发挥关键作用,肌动蛋白与组织蛋白酶B结合驱动力为极性溶剂化能,氢键在两者结合中起主导作用。本实验结果为微酸性电解水协同超声波杀菌在金枪鱼贮藏保鲜中的应用提供了理论参考。
关键词
金枪鱼
肌动蛋白结构
微酸性电解水
超声波
肌动蛋白
降解
组织
蛋白
酶
Keywords
tuna
actin structure
slightly acidic electrolyzed water
ultrasonic treatment
actin degradation
cathepsin
分类号
TS254.4 [轻工技术与工程—水产品加工及贮藏工程]
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职称材料
题名
烟草丝束蛋白ABD2与微丝的体内体外相互作用
2
作者
梁蒙
韩利波
孙海涛
黄璐
陈志玲
机构
首都师范大学生命科学学院
出处
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2014年第9期894-898,共5页
基金
北京市属高校人才强教计划资助项目(No.PHR201108148)
北京市教委科技计划面上项目(No.KM201310028010)~~
文摘
微丝骨架在细胞的生命活动中具有重要的功能,而其动态的解聚聚合特性是其实现功能的前提.丝束蛋白(fimbrin/plastin)做为微丝结合蛋白质,是微丝骨架的重要调控因子之一,含有2个肌动蛋白结合结构域,目前对其结合微丝的机制并不清楚.本文以烟草丝束蛋白的肌动蛋白结合结构域2(NtFAbd2)为研究对象,通过原核细胞表达纯化NtFAbd2,利用体外沉淀法分析发现,NtFAbd2能够与微丝结合;利用激光共聚焦扫描显微镜分析发现,在烟草BY-2悬浮细胞内,NtAbd2-GFP与微丝共分布,这些结果为深入分析植物丝束蛋白的作用机制提供了新的数据.
关键词
丝束
蛋白
肌动蛋白
结合
结构
域2
微丝
烟草BY-2悬浮细胞
Keywords
fimbrin/plastin
actin-binding domain 2
actin filaments
tobacco BY-2 suspension cells
分类号
Q291 [生物学—细胞生物学]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
微酸性电解水协同超声波杀菌对金枪鱼肌动蛋白结构及组织蛋白酶活性的影响
孙协军
刘孝芳
李秀霞
王珍
励建荣
《广东海洋大学学报》
北大核心
2025
0
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职称材料
2
烟草丝束蛋白ABD2与微丝的体内体外相互作用
梁蒙
韩利波
孙海涛
黄璐
陈志玲
《中国生物化学与分子生物学报》
CAS
CSCD
北大核心
2014
0
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职称材料
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