为研究^(60)Coγ射线辐照剂量对牛血清蛋白结构的影响,以单一组分牛血清白蛋白(BSA)为模型,研究BSA水溶液辐照0~50 k Gy剂量后的含量、结构和微观形态变化。结果表明,BSA主要由25~214 k Da约10种分子量的蛋白质组成,其中55 k Da的蛋白...为研究^(60)Coγ射线辐照剂量对牛血清蛋白结构的影响,以单一组分牛血清白蛋白(BSA)为模型,研究BSA水溶液辐照0~50 k Gy剂量后的含量、结构和微观形态变化。结果表明,BSA主要由25~214 k Da约10种分子量的蛋白质组成,其中55 k Da的蛋白质含量最大,各组分含量随辐照剂量的增加而下降,辐照50 k Gy时几乎全部降解;BSA在210、280 nm处各有1个紫外吸收峰,峰高均随着剂量的增加而下降,辐照30 k Gy时280 nm处的峰消失;BSA二级结构中α-螺旋、β-折叠和β-转角、无规卷曲含量分别为40.8%、37.3%和21.9%,α-螺旋含量随辐照剂量增加而下降,其他结构含量呈上升趋势;辐照前后BSA的酰胺Ⅰ带红外吸收峰从1 650.8 cm-1红移至1 655.5 cm-1处;BSA辐照后微观表面由平滑变为褶皱,形成松散的片状。辐照后牛血清白蛋白二级结构发生变化,辐照剂量越大,反应程度越大。展开更多
文摘为研究^(60)Coγ射线辐照剂量对牛血清蛋白结构的影响,以单一组分牛血清白蛋白(BSA)为模型,研究BSA水溶液辐照0~50 k Gy剂量后的含量、结构和微观形态变化。结果表明,BSA主要由25~214 k Da约10种分子量的蛋白质组成,其中55 k Da的蛋白质含量最大,各组分含量随辐照剂量的增加而下降,辐照50 k Gy时几乎全部降解;BSA在210、280 nm处各有1个紫外吸收峰,峰高均随着剂量的增加而下降,辐照30 k Gy时280 nm处的峰消失;BSA二级结构中α-螺旋、β-折叠和β-转角、无规卷曲含量分别为40.8%、37.3%和21.9%,α-螺旋含量随辐照剂量增加而下降,其他结构含量呈上升趋势;辐照前后BSA的酰胺Ⅰ带红外吸收峰从1 650.8 cm-1红移至1 655.5 cm-1处;BSA辐照后微观表面由平滑变为褶皱,形成松散的片状。辐照后牛血清白蛋白二级结构发生变化,辐照剂量越大,反应程度越大。
