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嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶Gt-amy的C末端结构域功能及生淀粉结合位点分析
被引量：
1
1
作者
曾静
郭建军
+1 位作者
涂熠坤
袁林
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2020年第6期108-115,共8页
为确定嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶Gt-amy中参与生淀粉结合的结构区域,对Gt-amy的C末端结构域(C-terminal domain,CTD)进行缺失突变,并比较Gt-amy及CTD缺失突变体Gt-amy-T的酶学性质。在与Gt-amy相同的条件下,Gt-amy-T不能结合和降解玉米淀...
为确定嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶Gt-amy中参与生淀粉结合的结构区域,对Gt-amy的C末端结构域(C-terminal domain,CTD)进行缺失突变,并比较Gt-amy及CTD缺失突变体Gt-amy-T的酶学性质。在与Gt-amy相同的条件下,Gt-amy-T不能结合和降解玉米淀粉,CTD可有效结合玉米淀粉。以可溶性淀粉为底物,Gt-amy-T的kcat值约为Gt-amy的77.9%。CTD的系统进化关系分析显示CTD不是典型的淀粉结合结构域,但是本研究证实CTD属于生淀粉结合结构域,在Gt-amy结合并降解生淀粉中发挥重要作用,并且CTD有利于Gt-amy发挥可溶性淀粉酶活力。此外,本研究将CTD中Tyr残基定点突变为Ala残基,通过比较CTD与突变体的玉米淀粉结合能力以及Gt-amy与Gt-amy W501A/W514A的玉米淀粉结合率和降解率,确定CTD中W501和W514可能是生淀粉结合位点。
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关键词
嗜热酸性
生
淀粉
α-
淀粉
酶
生
淀粉
结合
域
生淀粉结合位点
定点突变
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职称材料
题名
嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶Gt-amy的C末端结构域功能及生淀粉结合位点分析
被引量：
1
1
作者
曾静
郭建军
涂熠坤
袁林
机构
江西省科学院微生物研究所
南京工业大学化学与分子工程学院
出处
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2020年第6期108-115,共8页
基金
国家自然科学基金青年科学基金项目(31501422)
江西省青年科学基金项目(20171BAB214003)
+1 种基金
江西省科学院杰出青年项目(2018-JCQN-02)
江西省科学院产学研合作项目(2018-YCXY-02)。
文摘
为确定嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶Gt-amy中参与生淀粉结合的结构区域,对Gt-amy的C末端结构域(C-terminal domain,CTD)进行缺失突变,并比较Gt-amy及CTD缺失突变体Gt-amy-T的酶学性质。在与Gt-amy相同的条件下,Gt-amy-T不能结合和降解玉米淀粉,CTD可有效结合玉米淀粉。以可溶性淀粉为底物,Gt-amy-T的kcat值约为Gt-amy的77.9%。CTD的系统进化关系分析显示CTD不是典型的淀粉结合结构域,但是本研究证实CTD属于生淀粉结合结构域,在Gt-amy结合并降解生淀粉中发挥重要作用,并且CTD有利于Gt-amy发挥可溶性淀粉酶活力。此外,本研究将CTD中Tyr残基定点突变为Ala残基,通过比较CTD与突变体的玉米淀粉结合能力以及Gt-amy与Gt-amy W501A/W514A的玉米淀粉结合率和降解率,确定CTD中W501和W514可能是生淀粉结合位点。
关键词
嗜热酸性
生
淀粉
α-
淀粉
酶
生
淀粉
结合
域
生淀粉结合位点
定点突变
Keywords
thermoacidiphilic raw starch degradingα-amylase
raw starch binding domain
raw starch binding site
mutational analysis
分类号
Q814 [生物学—生物工程]
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题名
作者
出处
发文年
被引量
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1
嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶Gt-amy的C末端结构域功能及生淀粉结合位点分析
曾静
郭建军
涂熠坤
袁林
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2020
1
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职称材料
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