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D-甘露糖异构酶的酶学性质探究和热稳定性改造 被引量：2
1
作者 沈玲 赵丽婷 +6 位作者 沈昱 陈磊 李军训 顾正华 李由然 石贵阳 丁重阳 《食品与发酵工业》 CAS CSCD 北大核心 2023年第24期103-110,124,共9页
D-甘露糖异构酶可以催化D-果糖与D-甘露糖之间的相互转化,在D-甘露糖的生物酶法制备中具有应用前景,但是目前报道的D-甘露糖异构酶热稳定性较差,无法满足工业生产高温的需求。该研究将大肠杆菌(Escherichia coli)Dh5α来源的D-甘露糖异... D-甘露糖异构酶可以催化D-果糖与D-甘露糖之间的相互转化,在D-甘露糖的生物酶法制备中具有应用前景,但是目前报道的D-甘露糖异构酶热稳定性较差,无法满足工业生产高温的需求。该研究将大肠杆菌(Escherichia coli)Dh5α来源的D-甘露糖异构酶异源表达后进行酶学性质研究,并对其进行热稳定性改造。研究结果显示D-甘露糖异构酶的最适反应温度为30℃,最适反应pH值为6.0~7.0,K_(m)、k_(cat)和k_(cat)/K_(m)分别为963.4 mmol/L、1.38 s^(-1)、1.4×10^(-3)L/(mmol·s)。通过理性改造该研究获得了一株热稳定性显著提高的突变体A241P/A116V/G253A/Q379P,其最适反应温度提高了15℃,在50℃条件下,半衰期为野生型的33倍,相对酶活力比野生型高60%。分子动力学模拟分析表明脯氨酸的引入和疏水作用的增强,提高了蛋白质的刚性,从而使热稳定性提高。该研究通过对主流来源的D-甘露糖异构酶进行酶学性质探究及热稳定性改造,为生物酶法高效制备D-甘露糖提供了理论依据,为D-甘露糖异构酶结构-稳定性的研究奠定基础。 展开更多
关键词 D-甘露糖异构酶 异源表达 酶学性质 热稳定性改造 分子动力学模拟
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