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ANTXR1在压力促BMSCs细胞膜片成软骨响应中作用的研究
1
作者
程百祥
张旻
《医用生物力学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2019年第A01期51-51,共1页
目的寻找修复关节软骨的方法一直是临床难题,近年来软骨组织工程研究成为一个新的突破口,大量研究表明适宜的力学刺激可以促进BMSCs向成软骨方向分化,为了研究其中的力学信号转导机制,本实验将探究与整合素有很多相似性的Ⅰ型跨膜蛋白AN...
目的寻找修复关节软骨的方法一直是临床难题,近年来软骨组织工程研究成为一个新的突破口,大量研究表明适宜的力学刺激可以促进BMSCs向成软骨方向分化,为了研究其中的力学信号转导机制,本实验将探究与整合素有很多相似性的Ⅰ型跨膜蛋白ANTXR1在压力促BMSCs细胞膜片成软骨分化中所发挥的作用。方法首先对BMSCs细胞膜片加以压力刺激,检测ANTXR1、Integrinβ1以及成软骨指标Sox9、Aggrecan和Col-Ⅱ的基因和蛋白表达量。之后用慢病毒构建出下调ANTXR1的BMSCs细胞膜片,采用免疫共沉淀、免疫荧光共定位等技术检测细胞中ANTXR1与Integrinβ1之间相互关系并初步探索ANTXR1下游信号转导分子。结果 120 kPa、1 h的压力刺激能同时上调BMSCs细胞膜片中ANTXR1基因和蛋白表达量的同时促进其成软骨指标的基因和蛋白表达量升高。ANTXR1可与LRP5/6直接结合并产生相互关系,而Integrinβ1的信号通路启动完全不通过LRP5/6。ANTXR1与Integrinβ1具有一定相互联系但是二者并不影响对方在压力刺激下的表达上调。F-actin和其结合蛋白Fscn1可与ANTXR1直接结合而通过构型变化及应力纤维重组参与经ANTXR1的力学信号转导过程。Smad2、Smad4、GSK3β及3-catenin也是ANTXR1的下游信号分子,而这4种信号分子并不与ANTXR1发生直接结合的相互关系,也并不参与基于Integrinβ1的力学信号转导过程。结论 ANTXR1是一种全新的细胞膜力学信号感受分子其在压力促BMSCs细胞膜片成软骨响应中的起到重要作用,而且其在压力下激活并调控压力促BMSCs成软骨分化的功能独立于经典力学信号分子Integrinβ1。
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关键词
骨髓间充质干细胞
压力
炭疽毒素受体蛋白1
成软骨
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职称材料
题名
ANTXR1在压力促BMSCs细胞膜片成软骨响应中作用的研究
1
作者
程百祥
张旻
机构
空军军医大学口腔医学院
出处
《医用生物力学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2019年第A01期51-51,共1页
基金
国家自然科学基金项目(31570951)
文摘
目的寻找修复关节软骨的方法一直是临床难题,近年来软骨组织工程研究成为一个新的突破口,大量研究表明适宜的力学刺激可以促进BMSCs向成软骨方向分化,为了研究其中的力学信号转导机制,本实验将探究与整合素有很多相似性的Ⅰ型跨膜蛋白ANTXR1在压力促BMSCs细胞膜片成软骨分化中所发挥的作用。方法首先对BMSCs细胞膜片加以压力刺激,检测ANTXR1、Integrinβ1以及成软骨指标Sox9、Aggrecan和Col-Ⅱ的基因和蛋白表达量。之后用慢病毒构建出下调ANTXR1的BMSCs细胞膜片,采用免疫共沉淀、免疫荧光共定位等技术检测细胞中ANTXR1与Integrinβ1之间相互关系并初步探索ANTXR1下游信号转导分子。结果 120 kPa、1 h的压力刺激能同时上调BMSCs细胞膜片中ANTXR1基因和蛋白表达量的同时促进其成软骨指标的基因和蛋白表达量升高。ANTXR1可与LRP5/6直接结合并产生相互关系,而Integrinβ1的信号通路启动完全不通过LRP5/6。ANTXR1与Integrinβ1具有一定相互联系但是二者并不影响对方在压力刺激下的表达上调。F-actin和其结合蛋白Fscn1可与ANTXR1直接结合而通过构型变化及应力纤维重组参与经ANTXR1的力学信号转导过程。Smad2、Smad4、GSK3β及3-catenin也是ANTXR1的下游信号分子,而这4种信号分子并不与ANTXR1发生直接结合的相互关系,也并不参与基于Integrinβ1的力学信号转导过程。结论 ANTXR1是一种全新的细胞膜力学信号感受分子其在压力促BMSCs细胞膜片成软骨响应中的起到重要作用,而且其在压力下激活并调控压力促BMSCs成软骨分化的功能独立于经典力学信号分子Integrinβ1。
关键词
骨髓间充质干细胞
压力
炭疽毒素受体蛋白1
成软骨
分类号
R68 [医药卫生—骨科学]
R318.01 [医药卫生—生物医学工程]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
ANTXR1在压力促BMSCs细胞膜片成软骨响应中作用的研究
程百祥
张旻
《医用生物力学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2019
0
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