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题名固定化γ-谷氨酰转肽酶的催化特性研究
被引量：3
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作者
肖彦羚
周治
姚忠
徐虹
韦萍
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机构
南京工业大学食品与轻工学院
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出处
《现代化工》
CAS
CSCD
北大核心
2009年第S2期147-149,151,共4页
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文摘
B.subtilisNX-2产γ-谷氨酰转肽酶(GGT)经纯化后,以Eupergit C250 L为载体进行了共价固定化,固定化酶活回收率为17.59%,蛋白回收率为32.74%;活性位点滴定的结果表明固定化后,GGT活性位点浓度为游离酶的79.8%。固定化酶的最适pH和温度分别为9.5和50℃,且温度和pH适用范围均有所扩大。测定得到了固定化GGT对供体(γGPNA)的米氏常数为Km=2.7463 mmol.L-1,谷氨酰基化反应催化常数为Kcat=2 670.01 min-1,较游离酶有所降低。固定化酶的温度及pH稳定性均较游离酶有大幅度提高,经50 d贮藏(4℃)和25个批次转化后,固定化GGT的残余活力仍可达初始值的79%。
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关键词
固定化
Γ-谷氨酰转肽酶
EupergitC250L
活性位点滴定
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Keywords
immobilization
γ-glutamyltranspeptidase
Eupergit C250 L
active site titration
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分类号
Q814.2
[生物学—生物工程]
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