本研究从黑麦中克隆了一个热激蛋白Hsp90基因,暂命名为ScHsp90-1,并对其序列进行分析。结果显示,该基因cDNA序列全长2 103 bp,共计编码700个氨基酸,蛋白质分子量约80.47 k D。序列同源性分析表明,ScHsp90-1与小麦、玉米、水稻等物种的...本研究从黑麦中克隆了一个热激蛋白Hsp90基因,暂命名为ScHsp90-1,并对其序列进行分析。结果显示,该基因cDNA序列全长2 103 bp,共计编码700个氨基酸,蛋白质分子量约80.47 k D。序列同源性分析表明,ScHsp90-1与小麦、玉米、水稻等物种的热激蛋白同源性较高;进化树分析表明ScHsp90-1与小麦的Ta Hsp90亲缘关系最近。利用实时荧光定量PCR技术对其表达特性分析表明,ScHsp90-1对高温、低温、高盐、干旱等非生物胁迫均有响应,其可能是黑麦的一个胁迫相关基因。展开更多
基金Supported by the National Program on Key Basic Research Project(973 Program2012CB723205)the Financial Support Received from the National Natural Science Foundation of China(21147002)
文摘1引言1962年,Ritossa在研究果蝇时首次发现了热激反应。1974年Tissieres等人发现,热激反应在抑制其他蛋白质合成的同时,会导致某种类型的蛋白质表达增加,其将这种表达量增加的蛋白称为热休克蛋白(Heat shock protein,HSPs)。上述研究为热休克蛋白的发展奠定了基础,随着对热休克蛋白研究的不断深入,研究人员发现H S Ps除了帮助生命体应对各种应激外,还参与了免疫层面的调控,诸如:细胞凋亡、氧化应激、病毒相关。作为分子伴侣的热休克蛋白协助蛋白质正确折叠,并维持其正常的构象状态,以保证这些蛋白质在保持生物体稳定性的同时,能够发挥正常的生物功能。HSP90是一种符合热休克蛋白家族多个主要特征的热休克蛋白,分子量在80~90kD之间,其特点如下:(1)广泛性:从微生物到哺乳动物的各种生物中都发现了HSP90的存在;(2)保守程度较高:目前通过克隆和多序列比对分析不同物种的HSP90发现,HSP90保守程度较高.