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题名枯草芽孢杆菌漆酶与阴离子型聚丙烯酰胺微观作用机理
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作者
王方略
张力雯
张东晨
吴学凤
邓胜松
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机构
淮南师范学院生物工程学院
淮南师范学院机械与电气工程学院
安徽理工大学材料科学与工程学院
合肥工业大学食品与生物工程学院
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出处
《环境化学》
CAS
CSCD
北大核心
2024年第11期3873-3885,共13页
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基金
国家自然科学基金(51274012)资助.
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文摘
阴离子型聚丙烯酰胺(HPAM)常用于煤泥水的澄清处理,产生大量的含聚污水将对选煤厂周边环境造成不利影响.为探究漆酶降解HPAM的微观作用机理,采用对接模拟了HPAM及其脱氨产物聚丙烯酸(PAA)结构模型与枯草芽孢杆菌漆酶(Lac)的结合,根据-CDOCKER_Energyscore打分最高原则筛选出Lac的最适底物,然后对该最适复合物分别进行基于亲和力虚拟突变和不同温度下的分子动力学(MD)模拟.结合模式分析表明,Lac对HPAM-3享有最高亲和力,且其结合最好,因此HPAM-3是该酶的最适底物;HPAM比PAA易被Lac降解;Lac可容纳一定碳链长度的HPAM和PAA.相互作用分析表明,Lac-HPAM-3亲和力最大主要原因是盐桥;TYR133通过形成氢键以稳定Lac-HPAM-2、Lac-HPAM-3和Lac-HPAM-4,而ARG487通过形成疏水以稳定所有的酶-底物复合物.基于亲和力虚拟突变分析表明,TYR118、TYR133、ARG487和LYS135是Lac降解HPAM-3的关键残基;LYS135和ARG487分别通过形成盐桥和疏水来最大限度地影响酶同底物的亲和力.MD分析表明,Lac-HPAM-3在298 K时总相互作用能、酶骨架RMSD及所有残基RMSF皆最低,因此该复合物在298 K时结合稳定性最佳;308 K时由于酶骨架RMSD最大,导致底物偏离最初对接位置,因此Lac-HPAM-3在308 K时结合稳定性最差.这些数据为揭示HPAM酶降解过程奠定基础,为将来突变试验来改造酶提供位点支持.
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关键词
枯草芽孢杆菌漆酶(Lac)
阴离子型聚丙烯酰胺(HPAM)
对接
基于亲和力虚拟突变
分子动力学(MD)
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Keywords
laccase from Bacillus subtilis(Lac)
anionic polyacrylamide(HPAM)
docking
virtual mutation based on affinity
molecular dynamics(MD)
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分类号
X-1
[环境科学与工程]
O6
[理学—化学]
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