期刊导航
期刊开放获取
上海教育软件发展有限公..
期刊文献
+
任意字段
题名或关键词
题名
关键词
文摘
作者
第一作者
机构
刊名
分类号
参考文献
作者简介
基金资助
栏目信息
任意字段
题名或关键词
题名
关键词
文摘
作者
第一作者
机构
刊名
分类号
参考文献
作者简介
基金资助
栏目信息
检索
高级检索
期刊导航
共找到
2
篇文章
<
1
>
每页显示
20
50
100
已选择
0
条
导出题录
引用分析
参考文献
引证文献
统计分析
检索结果
已选文献
显示方式：
文摘
详细
列表
相关度排序
被引量排序
时效性排序
PEG在线定点修饰水蛭素及其修饰位点的理论预测与分析
被引量：
3
1
作者
赵军
李雪芹
修志龙
《高等学校化学学报》
SCIE
EI
CAS
CSCD
北大核心
2009年第7期1410-1416,共7页
比较了液相和固相修饰水蛭素的实验结果,并在实验的基础上对水蛭素以及水蛭素/凝血酶复合物进行分子动力学模拟,分析了容易被修饰的水蛭素赖氨酸残基的位点.结果表明,在液相修饰的时候,水蛭素在水溶液中可被修饰的赖氨酸残基除Lys47外,...
比较了液相和固相修饰水蛭素的实验结果,并在实验的基础上对水蛭素以及水蛭素/凝血酶复合物进行分子动力学模拟,分析了容易被修饰的水蛭素赖氨酸残基的位点.结果表明,在液相修饰的时候,水蛭素在水溶液中可被修饰的赖氨酸残基除Lys47外,都容易被修饰.而在固相修饰的时候,水蛭素仅Lys35和Lys27容易被修饰.
展开更多
关键词
水蛭素
分子动力学模拟
聚乙二醇(PEG)修饰
溶液
可及表面积
在线阅读
下载PDF
职称材料
应用支持向量机预测蛋白质相互作用位点
被引量：
1
2
作者
孟炜
王飞飞
+2 位作者
彭新俊
沈称意
王翼飞
《应用科学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2008年第4期403-408,共6页
蛋白质相互作用位点的识别对于突变设计和预测蛋白质相互作用的网络是非常重要的.基于支持向量机学习方法,该文提出一种用于预测蛋白质相互作用位点的有效数据属性抽取方法,该方法利用蛋白质的序列信息、蛋白质残基的可及表面积和进化...
蛋白质相互作用位点的识别对于突变设计和预测蛋白质相互作用的网络是非常重要的.基于支持向量机学习方法,该文提出一种用于预测蛋白质相互作用位点的有效数据属性抽取方法,该方法利用蛋白质的序列信息、蛋白质残基的可及表面积和进化率来构造向量,通过十倍交叉验证来对数据进行训练和预测.实际计算的结果显示,该方法的准确率为72.19%,比只利用序列信息和进化率信息的方法提高了5.71%.
展开更多
关键词
蛋白质相互作用位点
支持向量机
序列信息
可及表面积
进化率
在线阅读
下载PDF
职称材料
题名
PEG在线定点修饰水蛭素及其修饰位点的理论预测与分析
被引量：
3
1
作者
赵军
李雪芹
修志龙
机构
大连理工大学环境与生命学院生物科学与工程系
出处
《高等学校化学学报》
SCIE
EI
CAS
CSCD
北大核心
2009年第7期1410-1416,共7页
基金
国家自然科学基金(批准号:20176005)资助
文摘
比较了液相和固相修饰水蛭素的实验结果,并在实验的基础上对水蛭素以及水蛭素/凝血酶复合物进行分子动力学模拟,分析了容易被修饰的水蛭素赖氨酸残基的位点.结果表明,在液相修饰的时候,水蛭素在水溶液中可被修饰的赖氨酸残基除Lys47外,都容易被修饰.而在固相修饰的时候,水蛭素仅Lys35和Lys27容易被修饰.
关键词
水蛭素
分子动力学模拟
聚乙二醇(PEG)修饰
溶液
可及表面积
Keywords
Hirudin
Molecular dynamics simulation
PEGylation
Solvent accessible surface
分类号
O643 [理学—物理化学]
在线阅读
下载PDF
职称材料
题名
应用支持向量机预测蛋白质相互作用位点
被引量：
1
2
作者
孟炜
王飞飞
彭新俊
沈称意
王翼飞
机构
上海大学数学系
出处
《应用科学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2008年第4期403-408,共6页
基金
国家自然科学基金(No.30571059)
国家"863"高技术研究发展计划(No.2006AA02Z190)资助项目
文摘
蛋白质相互作用位点的识别对于突变设计和预测蛋白质相互作用的网络是非常重要的.基于支持向量机学习方法,该文提出一种用于预测蛋白质相互作用位点的有效数据属性抽取方法,该方法利用蛋白质的序列信息、蛋白质残基的可及表面积和进化率来构造向量,通过十倍交叉验证来对数据进行训练和预测.实际计算的结果显示,该方法的准确率为72.19%,比只利用序列信息和进化率信息的方法提高了5.71%.
关键词
蛋白质相互作用位点
支持向量机
序列信息
可及表面积
进化率
Keywords
protein-protein interaction sites, support vector machine （ SVM）, sequence profiles, accessible surfacearea, evolution rate
分类号
O024 [理学]
在线阅读
下载PDF
职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
PEG在线定点修饰水蛭素及其修饰位点的理论预测与分析
赵军
李雪芹
修志龙
《高等学校化学学报》
SCIE
EI
CAS
CSCD
北大核心
2009
3
在线阅读
下载PDF
职称材料
2
应用支持向量机预测蛋白质相互作用位点
孟炜
王飞飞
彭新俊
沈称意
王翼飞
《应用科学学报》
CAS
CSCD
北大核心
2008
1
在线阅读
下载PDF
职称材料
已选择
0
条
导出题录
引用分析
参考文献
引证文献
统计分析
检索结果
已选文献
上一页
1
下一页
到第
页
确定
用户登录
登录
IP登录
使用帮助
返回顶部
