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二硫键桥Cys^(2nd)-Cys^(6th)缺失对典型TIL类蛋白酶抑制剂抑制活性和特异性的影响 被引量：1
1
作者 魏梦 王圆 +2 位作者 张照锋 陈长清 李游山 《安徽大学学报（自然科学版）》 CAS 北大核心 2024年第1期85-96,共12页
笔者对AmCI,AsATI和AsC/E-1的编码序列进行密码子优化和基因合成,并利用点突变技术对其关键位点Cys^(2nd)和Cys^(6th)进行替换,结合原核表达和胶内活性染色分析,探讨Cys^(2nd)-Cys^(6th)对典型TIL类蛋白酶抑制剂抑制活性和抑制特异性的... 笔者对AmCI,AsATI和AsC/E-1的编码序列进行密码子优化和基因合成,并利用点突变技术对其关键位点Cys^(2nd)和Cys^(6th)进行替换,结合原核表达和胶内活性染色分析,探讨Cys^(2nd)-Cys^(6th)对典型TIL类蛋白酶抑制剂抑制活性和抑制特异性的影响.SDS-PAGE结果显示,AmCI,AsATI和AsC/E-1及其突变体在上清中皆有表达.胶内活性染色结果显示,AmCI和AsC/E-1不仅能抑制胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶活性,还能强烈抑制枯草杆菌蛋白酶活性,但对胰蛋白酶没有抑制作用.AsATI能抑制胰蛋白酶活性,却不能抑制胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶活性.将Cys^(2nd)和Cys^(6th)分别替换为Asp和Leu后,AmCI,AsATI和AsC/E-1原有的抑制活性皆大大降低.值得注意的是,AsATI的突变体产生了微弱的枯草杆菌蛋白酶抑制活性.上述研究结果表明,Cys^(2nd)-Cys^(6th)对典型TIL类蛋白酶抑制剂的抑制活性和抑制特异性至关重要.笔者希望该研究不仅可为AmCI,AsATI和AsC/E-1的生理功能研究奠定基础,还能为TIL类蛋白酶抑制剂活性和特异性的定向改造提供一定的依据. 展开更多
关键词 蛋白酶抑制剂 AmCI AsATI AsC/E-1 二硫键桥 抑制活性 抑制特异性
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