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4株新城疫病毒F蛋白和HN蛋白的计算机模建与表面抗原分析被引量：4: 1; 作者胡思科席瑞珍 +1 位作者任涛廖明《华南农业大学学报》 CAS CSCD 北大核心 2013年第1期87-92,共6页; 选取新城疫病毒(Newcastle disease virus,NDV)广东分离毒GM株(强毒株)和JM株(弱毒株)以及疫苗毒La-Sota株和标准强毒F48E9株,对其融合蛋白(F)和神经氨酸酶(HN)的编码基因序列进行分析,并利用Insight II软件包(Version 2000)进行F蛋白... 展开更多; 关键词 F蛋白 HN蛋白模建表面蛋白溶剂可及表面积(asa); 在线阅读下载PDF 职称材料

TiO_2纳米线阵列膜的制备及其光催化降解气相甲醛动力学被引量：3: 2; 作者邹丽霞钟秦刘庆成《化工学报》 EI CAS CSCD 北大核心 2006年第2期311-317,共7页; 分别以阳极氧化铝、玻璃纤维布、玻璃作载体采用溶胶-凝胶法制备Ti O2纳米线阵列膜(Ti O2/AAO)与Ti O2/玻璃、Ti O2/玻布光催化剂,用XRD、电子探针和比表面仪进行表征,并对比其光催化不同浓度气相甲醛的降解活性.结果表明制备的Ti O2纳... 展开更多; 关键词 TiO2纳米线阵列膜气相甲醛光催化比表面积吸附中心; 在线阅读下载PDF 职称材料

基于朴素贝叶斯分类器的蛋白质界面残基识别(英文) 被引量：1: 3; 作者王池社程家兴 +1 位作者苏守宝徐栋哲《计算机科学与探索》 CSCD 2009年第3期293-302,共10页; 蛋白质相互作用中界面残基的识别在药物设计与生物体的新陈代谢等方面有着广泛应用。基于朴素贝叶斯分类器对属性条件独立性的要求,构建了由蛋白质序列谱和溶剂可及表面积组成的蛋白质相互作用特征模型。在一个具有代表性的蛋白质异源... 展开更多; 关键词朴素贝叶斯分类器蛋白质相互作用界面序列谱残基溶剂可及表面积; 在线阅读下载PDF 职称材料

由残基计算蛋白质的可及表面积被引量：1: 4; 作者温元凯戴亚 +1 位作者孟庆涛赵辉《生物化学杂志》 CSCD 1989年第4期344-347,343,共5页; 蛋白质的高级结构是由一级结构决定的,这就是说,蛋白质中氨基酸的排列顺序及其相互作用决定了蛋白质的结构和功能。本文从这一基本原则出发,分析并计算了氨基酸残基在折叠和非折叠状态下的暴露和埋藏,得到了一种计算蛋白质可及表面积的... 展开更多; 关键词蛋白氨基酸残基可及表面积; 在线阅读下载PDF 职称材料

基于序列剖面和可及表面积的蛋白质相互作用位点的预测被引量：1: 5; 作者刘阳张冬宁 +3 位作者邵建林沈称意汤正诠王翼飞《上海大学学报（自然科学版）》 CAS CSCD 北大核心 2006年第6期593-598,共6页; 蛋白质相互作用位点的预测对于突变设计和蛋白质相互作用网络的重构都是至关重要的.由于实验确定的蛋白质复合物和蛋白质配体复合物的结构依然相当少,预测蛋白质相互作用位点的计算方法就显得十分重要.该文提出了一种以支持向量机为分类... 展开更多; 关键词蛋白质相互作用位点支持向量机剖面可及表面积; 在线阅读下载PDF 职称材料

蛋白质表面模块划分及其在结合位点预测中的应用被引量：2: 6; 作者王攀文龚新奇 +2 位作者李春华陈慰祖王存新《物理化学学报》 SCIE CAS CSCD 北大核心 2012年第11期2729-2734,共6页; 蛋白质-蛋白质复合物的结合位点预测是计算分子生物学的一个难题.本文对蛋白质-蛋白质复合物数据集Benchmark3.0中的双链蛋白质复合物进行了研究,计算了单体的残基溶剂可接近表面积和残基间的接触面积,并据此提出了蛋白质表面模块划分方... 展开更多; 关键词蛋白质结合位点预测模块划分溶剂可接近表面积内部接触面积; 在线阅读下载PDF 职称材料

柬埔寨滨海平原地区水资源开发利用模式初探被引量：3: 7; 作者林思张伟锋 +1 位作者戴豪丛沛桐《水电能源科学》北大核心 2015年第11期147-150,146,共5页; 传统的平原地区水资源开发利用模式造价高、能耗大,极易造成地下水开采过度并引发一系列的环境生态负效应。对此,通过分析柬埔寨及其周边地区水资源开发现状和理论研究进展,结合研究区气候特征及储水构造特点,提出了一种"地表水、... 展开更多; 关键词柬埔寨平原地区水资源开发利用地表水地下水就地转化取用; 在线阅读下载PDF 职称材料

蛋白质系统突变分析及系综优化算法的计算机实现: 8; 作者沈称意李冯 +2 位作者彭新俊刘祥王翼飞《上海大学学报（自然科学版）》 CAS CSCD 北大核心 2008年第4期377-382,共6页; 蛋白质突变分析是研究蛋白质活性位点、蛋白质相互作用分析及蛋白质功能的重要手段,由于常规的实验方法费时费力,计算机模拟蛋白质位点系统突变,并对突变的效果作合理的评价就显得尤为重要.介绍了计算机模拟蛋白质位点系统突变的实现方... 展开更多; 关键词自治系综优化蛋白质系统突变突变分析可及表面积; 在线阅读下载PDF 职称材料

机器学习在蛋白质疏水相互作用模型研究中的应用: 9; 作者冯晨博马维强 +1 位作者程润王骏《南京大学学报（自然科学版）》 CAS CSCD 北大核心 2023年第6期919-927,共9页; 疏水相互作用是一种十分复杂的非线性多体等效相互作用,在蛋白质折叠中发挥着主导作用,对蛋白质溶剂可及表面积(SASA)的分析是刻画该作用的重要手段.为了解决SASA解析或数值方法难以平衡计算成本和精确度的问题,将机器学习方法应用于蛋... 展开更多; 关键词蛋白质折叠疏水相互作用溶剂可及表面积(Sasa) 机器学习; 在线阅读下载PDF 职称材料

题名4株新城疫病毒F蛋白和HN蛋白的计算机模建与表面抗原分析被引量：4: 1; 作者胡思科席瑞珍任涛廖明; 机构华南农业大学兽医学院河南理工大学资源环境学院; 出处《华南农业大学学报》 CAS CSCD 北大核心 2013年第1期87-92,共6页; 基金教育部创新团队项目(IRT0723) 教育部新世纪优秀人才支持计划(NCET-06-0752) +5 种基金广东省科技计划项目(2006B0152) 广东省教育厅项目(0041101020070521); 文摘选取新城疫病毒(Newcastle disease virus,NDV)广东分离毒GM株(强毒株)和JM株(弱毒株)以及疫苗毒La-Sota株和标准强毒F48E9株,对其融合蛋白(F)和神经氨酸酶(HN)的编码基因序列进行分析,并利用Insight II软件包(Version 2000)进行F蛋白和HN蛋白C端蛋白单体的空间结构模建.结果显示,4个NDV毒株F蛋白单体分子的空间结构极为相似,大致分为3部分,即头部、茎部和柄部.其中头部结构主要由一些折叠股组成,茎部和柄部主要由螺旋结构组成.比较各毒株F蛋白表面蛋白溶剂可及表面积(ASA)后发现,该蛋白有5个线性B细胞表位和8个比较保守的抗原决定簇位点,蛋白头部残基的空间位置随毒株的不同而变异较大.GM株与F48E9株存在36个氨基酸残基的差异,JM株和LaSota株存在20个氨基酸残基的差异.研究结果还表明,4个NDV毒株的HN蛋白C端空间结构较保守,由多个折叠股和4段螺旋结构组成,其抗原决定簇位点也高度保守,只有4个氨基酸残基存在差异.; 关键词 F蛋白 HN蛋白模建表面蛋白溶剂可及表面积(asa); Keywords fusion protein hemagglutinin-neuraminidase protein homology modeling solvent-accessible surface area （asa）; 分类号 S852.65 [农业科学—基础兽医学]; 在线阅读下载PDF 职称材料

题名TiO_2纳米线阵列膜的制备及其光催化降解气相甲醛动力学被引量：3: 2; 作者邹丽霞钟秦刘庆成; 机构东华理工学院应用化学系南京理工大学化工学院南京理工大学化工学院; 出处《化工学报》 EI CAS CSCD 北大核心 2006年第2期311-317,共7页; 基金江苏省自然科学基金项目(BK2001060).~~; 文摘分别以阳极氧化铝、玻璃纤维布、玻璃作载体采用溶胶-凝胶法制备Ti O2纳米线阵列膜(Ti O2/AAO)与Ti O2/玻璃、Ti O2/玻布光催化剂,用XRD、电子探针和比表面仪进行表征,并对比其光催化不同浓度气相甲醛的降解活性.结果表明制备的Ti O2纳米线线径为26nm,线长1.2μm,与其他Ti O2载体相比,具有小密度、高比表面积,Ti O2/AAO光催化剂有较大反应速率常数及Langmuir吸附平衡常数,在UV下对低浓度气相甲醛有更多的活性吸附中心,这说明对低浓度气体,高比表面积催化剂有重要作用,它能更多地富集低浓度气体,提高光降解率.; 关键词 TiO2纳米线阵列膜气相甲醛光催化比表面积吸附中心; Keywords TiO2 nanowires array film gaseous formaldehyde photocatalytic specific surface area size adsorption accessibility; 分类号 O644.14 [理学—物理化学] TQ052.5 [化学工程]; 在线阅读下载PDF 职称材料

题名基于朴素贝叶斯分类器的蛋白质界面残基识别(英文) 被引量：1: 3; 作者王池社程家兴苏守宝徐栋哲; 机构安徽大学计算智能与信号处理教育部重点实验室巢湖学院计算机科学与技术系中国科技大学近代力学系; 出处《计算机科学与探索》 CSCD 2009年第3期293-302,共10页; 基金 The Projects of Provincial Natural Scientific Fund from the Bureau of Education of Anhui Province No.KJ2007B066,KJ2007A087 the Science and Research Fund from the Bureau of Anhui Province for Young Teachers No.2007jql140~~; 文摘蛋白质相互作用中界面残基的识别在药物设计与生物体的新陈代谢等方面有着广泛应用。基于朴素贝叶斯分类器对属性条件独立性的要求,构建了由蛋白质序列谱和溶剂可及表面积组成的蛋白质相互作用特征模型。在一个具有代表性的蛋白质异源复合物组成的数据集中取得了68.1%的准确率、0.201 的相关系数、40.2%的特异度和 49.9%的灵敏度,取得了比其他方法更优的结果,且远优于随机的实验结果。通过一个三维可视化的结果更好地验证了方法的有效性。; 关键词朴素贝叶斯分类器蛋白质相互作用界面序列谱残基溶剂可及表面积; Keywords nayve Bayes classifier protein-protein interactions sequence profile residue accessible surface area; 分类号 TP39 [自动化与计算机技术—计算机应用技术]; 在线阅读下载PDF 职称材料

题名由残基计算蛋白质的可及表面积被引量：1: 4; 作者温元凯戴亚孟庆涛赵辉; 机构中国科学技术大学量子生物化学实验室; 出处《生物化学杂志》 CSCD 1989年第4期344-347,343,共5页; 文摘蛋白质的高级结构是由一级结构决定的,这就是说,蛋白质中氨基酸的排列顺序及其相互作用决定了蛋白质的结构和功能。本文从这一基本原则出发,分析并计算了氨基酸残基在折叠和非折叠状态下的暴露和埋藏,得到了一种计算蛋白质可及表面积的新方法。; 关键词蛋白氨基酸残基可及表面积; Keywords Protein Am'ino acid residue accessible surface area Folding Burying; 分类号 Q503 [生物学—生物化学]; 在线阅读下载PDF 职称材料

题名基于序列剖面和可及表面积的蛋白质相互作用位点的预测被引量：1: 5; 作者刘阳张冬宁邵建林沈称意汤正诠王翼飞; 机构上海大学理学院; 出处《上海大学学报（自然科学版）》 CAS CSCD 北大核心 2006年第6期593-598,共6页; 基金国家973重大基础研究资助项目(001CB510205); 文摘蛋白质相互作用位点的预测对于突变设计和蛋白质相互作用网络的重构都是至关重要的.由于实验确定的蛋白质复合物和蛋白质配体复合物的结构依然相当少,预测蛋白质相互作用位点的计算方法就显得十分重要.该文提出了一种以支持向量机为分类器,以邻近残基的序列剖面和可及表面积为输入数据来预测蛋白质相互作用位点的方法.计算结果显示,界面残基和非界面残基被识别的准确率为75.12%,假阳性率为28.04%.与输入数据仅有序列剖面的方法相比,界面残基和非界面残基被识别的准确率提高了4.34%,假阳性率降低了4.63%.; 关键词蛋白质相互作用位点支持向量机剖面可及表面积; Keywords protein-protein interaction sites support vector machines profile accessible surface area （asa）; 分类号 O224 [理学—运筹学与控制论]; 在线阅读下载PDF 职称材料

题名蛋白质表面模块划分及其在结合位点预测中的应用被引量：2: 6; 作者王攀文龚新奇李春华陈慰祖王存新; 机构北京工业大学生命科学与生物工程学院清华大学生命科学学院; 出处《物理化学学报》 SCIE CAS CSCD 北大核心 2012年第11期2729-2734,共6页; 基金国家自然科学基金(31171267 10974008) +2 种基金北京市自然科学基金(4102006) 北京市教委科技创新平台-自然基础研究项目资助~~; 文摘蛋白质-蛋白质复合物的结合位点预测是计算分子生物学的一个难题.本文对蛋白质-蛋白质复合物数据集Benchmark3.0中的双链蛋白质复合物进行了研究,计算了单体的残基溶剂可接近表面积和残基间的接触面积,并据此提出了蛋白质表面模块划分方法.发现模块的溶剂可接近表面积与其内部接触面积的乘积(PSAIA)值能够提供结合位点的信息.在78个双链蛋白质复合物中,有74个体系其受体或配体上具有最大或次大PSAIA值的模块是界面模块.将该方法获得的结合位点信息应用在CAPRI竞赛Target39的复合物结构预测中取得了较好的结果.本文提出的基于模块的蛋白质结合位点预测方法不同于以残基为基础且仅考虑表面残基的传统预测方法,为蛋白质-蛋白质复合物结合位点预测提供了新思路.; 关键词蛋白质结合位点预测模块划分溶剂可接近表面积内部接触面积; Keywords Protein binding site prediction Patch division Solvent accessible surface area Interior contact area; 分类号 O629.73 [理学—有机化学]; 在线阅读下载PDF 职称材料

题名柬埔寨滨海平原地区水资源开发利用模式初探被引量：3: 7; 作者林思张伟锋戴豪丛沛桐; 机构华南农业大学水利与土木工程学院; 出处《水电能源科学》北大核心 2015年第11期147-150,146,共5页; 基金广水省水利科技创新项目(2011-17) 博罗县科技计划项目(2013B011303002); 文摘传统的平原地区水资源开发利用模式造价高、能耗大,极易造成地下水开采过度并引发一系列的环境生态负效应。对此,通过分析柬埔寨及其周边地区水资源开发现状和理论研究进展,结合研究区气候特征及储水构造特点,提出了一种"地表水、地下水就地转化取用"的流域水资源开发利用新模式。典型设计分析表明,该模式充分体现了因地制宜、自然和谐的治水理念,是实现柬埔寨滨海平原地区水资源高效利用、可持续发展的有益尝试。; 关键词柬埔寨平原地区水资源开发利用地表水地下水就地转化取用; Keywords Cambodia plain area exploitation and utilization of water resources surface water groundwater transform and access in situ; 分类号 TV213 [水利工程—水文学及水资源]; 在线阅读下载PDF 职称材料

题名蛋白质系统突变分析及系综优化算法的计算机实现: 8; 作者沈称意李冯彭新俊刘祥王翼飞; 机构上海大学理学院; 出处《上海大学学报（自然科学版）》 CAS CSCD 北大核心 2008年第4期377-382,共6页; 基金国家高技术研究发展计划(863计划)资助项目(2006AA02Z190); 文摘蛋白质突变分析是研究蛋白质活性位点、蛋白质相互作用分析及蛋白质功能的重要手段,由于常规的实验方法费时费力,计算机模拟蛋白质位点系统突变,并对突变的效果作合理的评价就显得尤为重要.介绍了计算机模拟蛋白质位点系统突变的实现方法,利用系综优化算法对各突变体的自由能进行计算,并提出合理的评估标准.与现有的生物学实验结果相比较,计算机模拟计算的正确率为69.23%,假阳性率为30.77%.; 关键词自治系综优化蛋白质系统突变突变分析可及表面积; Keywords self-consistent ensemble optimization protein systematic mutation mutation analysis accessible surface area （asa）; 分类号 O224 [理学—运筹学与控制论]; 在线阅读下载PDF 职称材料

题名机器学习在蛋白质疏水相互作用模型研究中的应用: 9; 作者冯晨博马维强程润王骏; 机构南京大学物理学院; 出处《南京大学学报（自然科学版）》 CAS CSCD 北大核心 2023年第6期919-927,共9页; 基金国家自然科学基金(11774157,11934008); 文摘疏水相互作用是一种十分复杂的非线性多体等效相互作用,在蛋白质折叠中发挥着主导作用,对蛋白质溶剂可及表面积(SASA)的分析是刻画该作用的重要手段.为了解决SASA解析或数值方法难以平衡计算成本和精确度的问题,将机器学习方法应用于蛋白质SASA的预测中.与传统的典型方法进行比较,该方法得到的结果,误差小了一个数量级,计算速度比解析方法提升了近两个数量级.将该方法拓展到基于蛋白质粗粒化结构的SASA预测上,也取得了良好的结果.该方法为蛋白质物理的研究提供了新的高效计算工具.; 关键词蛋白质折叠疏水相互作用溶剂可及表面积(Sasa) 机器学习; Keywords protein folding hydrophobic interaction solvent-accessible surface area(Sasa) machine learning; 分类号 Q615 [生物学—生物物理学]; 在线阅读下载PDF 职称材料

	题名	作者	出处	发文年	被引量	操作
1	4株新城疫病毒F蛋白和HN蛋白的计算机模建与表面抗原分析	胡思科席瑞珍任涛廖明	《华南农业大学学报》 CAS CSCD 北大核心	2013	4	在线阅读下载PDF 职称材料
2	TiO_2纳米线阵列膜的制备及其光催化降解气相甲醛动力学	邹丽霞钟秦刘庆成	《化工学报》 EI CAS CSCD 北大核心	2006	3	在线阅读下载PDF 职称材料
3	基于朴素贝叶斯分类器的蛋白质界面残基识别(英文)	王池社程家兴苏守宝徐栋哲	《计算机科学与探索》 CSCD	2009	1	在线阅读下载PDF 职称材料
4	由残基计算蛋白质的可及表面积	温元凯戴亚孟庆涛赵辉	《生物化学杂志》 CSCD	1989	1	在线阅读下载PDF 职称材料
5	基于序列剖面和可及表面积的蛋白质相互作用位点的预测	刘阳张冬宁邵建林沈称意汤正诠王翼飞	《上海大学学报（自然科学版）》 CAS CSCD 北大核心	2006	1	在线阅读下载PDF 职称材料
6	蛋白质表面模块划分及其在结合位点预测中的应用	王攀文龚新奇李春华陈慰祖王存新	《物理化学学报》 SCIE CAS CSCD 北大核心	2012	2	在线阅读下载PDF 职称材料
7	柬埔寨滨海平原地区水资源开发利用模式初探	林思张伟锋戴豪丛沛桐	《水电能源科学》北大核心	2015	3	在线阅读下载PDF 职称材料
8	蛋白质系统突变分析及系综优化算法的计算机实现	沈称意李冯彭新俊刘祥王翼飞	《上海大学学报（自然科学版）》 CAS CSCD 北大核心	2008	0	在线阅读下载PDF 职称材料
9	机器学习在蛋白质疏水相互作用模型研究中的应用	冯晨博马维强程润王骏	《南京大学学报（自然科学版）》 CAS CSCD 北大核心	2023	0	在线阅读下载PDF 职称材料