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来自基因工程菌E.coli BL21/pET-DsbA-MalQ的麦芽糖转糖基酶的分离纯化及酶学性质研究
被引量：
2
1
作者
王水兴
龚珩
+2 位作者
郭勇
夏慧玲
吴凌伟
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2007年第12期258-262,共5页
通过6-His的分离标签,联合采取硫酸铵沉淀,生物半透膜透析和亲和层析等方法,纯化了目标酶。通过使用凝血酶切割DsbA-MalQ融合蛋白,证明酶切后酶蛋白仍具有麦芽糖转糖基酶活性。该酶的最适温度为37℃,最适pH值为6.5。当处理温度小于40℃...
通过6-His的分离标签,联合采取硫酸铵沉淀,生物半透膜透析和亲和层析等方法,纯化了目标酶。通过使用凝血酶切割DsbA-MalQ融合蛋白,证明酶切后酶蛋白仍具有麦芽糖转糖基酶活性。该酶的最适温度为37℃,最适pH值为6.5。当处理温度小于40℃时,酶的活力基本保持在最高活性的80%以上,相对稳定;在酶的pH耐受方面,在pH5.5～8.0范围内较稳定。金属离子和EDTA对酶活性的影响实验表明,EDTA对酶活的影响不大,但Zn2+、Cu2+、Hg2+、Ag+对酶蛋白有较强的抑制作用,而Ca2+、Mg2+、Mn2+等对表达的酶有一定的激活作用。在37℃,pH6.5时以麦芽三糖为底物测得酶促反应的Km值为0.378mmol/L,Vmax值为1.979mmol/(L·min)。
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关键词
麦芽糖转糖基酶
酶学性质
纯化
亲和层析
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职称材料
题名
来自基因工程菌E.coli BL21/pET-DsbA-MalQ的麦芽糖转糖基酶的分离纯化及酶学性质研究
被引量：
2
1
作者
王水兴
龚珩
郭勇
夏慧玲
吴凌伟
机构
南昌大学中德联合研究院
九江学院医学院
华南理工大学生物科学与工程学院
出处
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2007年第12期258-262,共5页
基金
江西省教育厅项目(赣财教[2004]18号-18)
文摘
通过6-His的分离标签,联合采取硫酸铵沉淀,生物半透膜透析和亲和层析等方法,纯化了目标酶。通过使用凝血酶切割DsbA-MalQ融合蛋白,证明酶切后酶蛋白仍具有麦芽糖转糖基酶活性。该酶的最适温度为37℃,最适pH值为6.5。当处理温度小于40℃时,酶的活力基本保持在最高活性的80%以上,相对稳定;在酶的pH耐受方面,在pH5.5～8.0范围内较稳定。金属离子和EDTA对酶活性的影响实验表明,EDTA对酶活的影响不大,但Zn2+、Cu2+、Hg2+、Ag+对酶蛋白有较强的抑制作用,而Ca2+、Mg2+、Mn2+等对表达的酶有一定的激活作用。在37℃,pH6.5时以麦芽三糖为底物测得酶促反应的Km值为0.378mmol/L,Vmax值为1.979mmol/(L·min)。
关键词
麦芽糖转糖基酶
酶学性质
纯化
亲和层析
Keywords
amylomaltase
characterization of enzyme
purification
affinity chromatography
分类号
Q78 [生物学—分子生物学]
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题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
来自基因工程菌E.coli BL21/pET-DsbA-MalQ的麦芽糖转糖基酶的分离纯化及酶学性质研究
王水兴
龚珩
郭勇
夏慧玲
吴凌伟
《食品科学》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2007
2
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