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莱茵衣藻蛋白的提取及单胺氧化酶A抑制肽的筛选
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作者 刘玫婷 毛丫 +5 位作者 谢劲涛 刘文侠 吴立夏 吴移山 王媚 张学武 《食品工业科技》 北大核心 2025年第12期226-236,共11页
本文旨在研究莱茵衣藻(Chlamydomonas reinhardtii)的蛋白提取方法并筛选抑制单胺氧化酶A(MAOA)的肽段,以莱茵衣藻为原料,采用溶胀、超声、碱溶酸沉及盐析法提取分离纯化蛋白,对提取的蛋白进行酶解及超滤,测定其多肽含量、氨基酸组成、... 本文旨在研究莱茵衣藻(Chlamydomonas reinhardtii)的蛋白提取方法并筛选抑制单胺氧化酶A(MAOA)的肽段,以莱茵衣藻为原料,采用溶胀、超声、碱溶酸沉及盐析法提取分离纯化蛋白,对提取的蛋白进行酶解及超滤,测定其多肽含量、氨基酸组成、分子量分布及MAO-A活性抑制率等,并借助生物信息学手段,将活性肽段与MAO-A进行对接,分析其结合位点。结果表明:通过溶胀4 h,240 W超声4次(10 min/次),碱溶(pH9.5)酸沉(pH3.5),饱和硫酸铵添加比例1:2后,蛋白提取率达50.98%±2.50%。经酶解后的碱性蛋白酶解物(APH)和中性蛋白酶解物(NPH)对MAO-A有显著的抑制作用(P<0.05), IC_(50)值分别为3.437、2.699 mg/mL。经超滤后,APH和NPH中分子量<3 kDa的超滤组分(APH-Ⅲ和NPH-Ⅲ)对MAO-A活性抑制率与酶解物相比显著较高(P<0.05),IC_(50)值分别为3.116、0.909 mg/mL。从APH-Ⅲ和NPH-Ⅲ中鉴定的多肽与MAO-A对接后发现,NPH-Ⅲ中ASDDAVHGWGGPGGY与AYSGETQSEGGFAPNR两条多肽能与MAO-A的活性位点His488、Glu286、Tyr53、Tyr268、Asp343、Glu485结合。 展开更多
关键词 莱茵衣藻 蛋白提取 MAO-A抑制肽 分子对接
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