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原子力显微镜对不同聚集状态的β-淀粉样蛋白(1-42)的形态结构研究
被引量:
1
1
作者
樊里根
俸军林
+3 位作者
陈雪
杨丽娟
吕高萍
蒋常文
《神经解剖学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2016年第1期77-81,共5页
目的:利用原子力显微镜(AFM)观察β-淀粉样蛋白(Aβ_(1-42))在不同聚集状态下的形态结构。方法:制备寡聚体:用六氟异丙醇溶解Aβ_(1-42)单体,通风干燥后重悬于二甲基亚砜,以PBS稀释后4℃孵育24 h;按常规方法制备Aβ单体和纤维体;用AFM...
目的:利用原子力显微镜(AFM)观察β-淀粉样蛋白(Aβ_(1-42))在不同聚集状态下的形态结构。方法:制备寡聚体:用六氟异丙醇溶解Aβ_(1-42)单体,通风干燥后重悬于二甲基亚砜,以PBS稀释后4℃孵育24 h;按常规方法制备Aβ单体和纤维体;用AFM的轻敲模式及相位成像技术观察不同聚集状态Aβ的形态结构,并与单体和纤维体进行比较。结果:在制备寡聚体样本中,可观察到不同形状的Aβ_(1-42)聚集体,包括球状寡聚体、环状结构、初级原纤维、成熟原纤维体等。初级原纤维呈串珠样链状结构,成熟原纤维呈致密的绳状结构。寡聚体高度为2~6nm,均值为4.39 nm;原纤维的长度约1μm,高度为1.5 nm^4 nm。单体分布均匀,呈颗粒状,平均高度为0.65±0.16 nm。纤维长度为2μm以上,高度为2~4 nm。结论:1用AFM可观察到Aβ单体、纤维和不同聚集状态的中间体,AFM技术是研究蛋白质聚集过程中动态变化的较好工具;2Aβ经PBS处理,可孵育出多种Aβ_(1-42)中间体:球状体、环状结构和原纤维;3本实验将为研究阿尔茨海默病(AD)的发病机制和开发治疗AD新疗法提供实验依据。
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关键词
原子力显微镜(AFM)
β-淀粉样蛋白(Aβ)
阿尔茨海默病(AD)
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职称材料
题名
原子力显微镜对不同聚集状态的β-淀粉样蛋白(1-42)的形态结构研究
被引量:
1
1
作者
樊里根
俸军林
陈雪
杨丽娟
吕高萍
蒋常文
机构
桂林医学院
桂林医学院附属医院神经内科
桂林医学院人体解剖学教研室
出处
《神经解剖学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2016年第1期77-81,共5页
基金
国家自然科学基金(81260174)
文摘
目的:利用原子力显微镜(AFM)观察β-淀粉样蛋白(Aβ_(1-42))在不同聚集状态下的形态结构。方法:制备寡聚体:用六氟异丙醇溶解Aβ_(1-42)单体,通风干燥后重悬于二甲基亚砜,以PBS稀释后4℃孵育24 h;按常规方法制备Aβ单体和纤维体;用AFM的轻敲模式及相位成像技术观察不同聚集状态Aβ的形态结构,并与单体和纤维体进行比较。结果:在制备寡聚体样本中,可观察到不同形状的Aβ_(1-42)聚集体,包括球状寡聚体、环状结构、初级原纤维、成熟原纤维体等。初级原纤维呈串珠样链状结构,成熟原纤维呈致密的绳状结构。寡聚体高度为2~6nm,均值为4.39 nm;原纤维的长度约1μm,高度为1.5 nm^4 nm。单体分布均匀,呈颗粒状,平均高度为0.65±0.16 nm。纤维长度为2μm以上,高度为2~4 nm。结论:1用AFM可观察到Aβ单体、纤维和不同聚集状态的中间体,AFM技术是研究蛋白质聚集过程中动态变化的较好工具;2Aβ经PBS处理,可孵育出多种Aβ_(1-42)中间体:球状体、环状结构和原纤维;3本实验将为研究阿尔茨海默病(AD)的发病机制和开发治疗AD新疗法提供实验依据。
关键词
原子力显微镜(AFM)
β-淀粉样蛋白(Aβ)
阿尔茨海默病(AD)
Keywords
atomic force microscope
β-amyloid
Alzheimer's disease
β-amyloid oligomers
分类号
R749.16 [医药卫生—神经病学与精神病学]
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作者
出处
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1
原子力显微镜对不同聚集状态的β-淀粉样蛋白(1-42)的形态结构研究
樊里根
俸军林
陈雪
杨丽娟
吕高萍
蒋常文
《神经解剖学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2016
1
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