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光谱及分子模拟法对HSA和BSA与酪氨酸激酶抑制剂Imatinib相互作用的比较分析 被引量：2
1
作者 郭明 王晓萌 +1 位作者 左玉廷 詹敏忠 《中国生物化学与分子生物学报》 CAS CSCD 北大核心 2015年第7期723-733,共11页
研究一种酪氨酸激酶抑制剂(tyrosine kinase inhibitor,TKI)伊马替尼(imatinib,IMA)与人血清清蛋白(HSA)及牛血清清蛋白(BSA)的相互作用,比较分析HSA和BSA与IMA相互作用机制的差异.模拟生理条件下,计算机模拟技术结合荧光光谱和紫外光谱... 研究一种酪氨酸激酶抑制剂(tyrosine kinase inhibitor,TKI)伊马替尼(imatinib,IMA)与人血清清蛋白(HSA)及牛血清清蛋白(BSA)的相互作用,比较分析HSA和BSA与IMA相互作用机制的差异.模拟生理条件下,计算机模拟技术结合荧光光谱和紫外光谱法,研究IMA与蛋白质的作用机制.分子模建IMA与血清清蛋白的结合模型,表明伊马替尼与蛋白质的相互作用力为疏水作用力,兼有氢键作用.光谱结果表明,IMA与HSA和BSA的相互作用表现为静态结合过程,结合强度较强,IMA与HSA和BSA分子的结合距离r值较小,说明发生了能量转移现象.IMA对HSA和BSA的结构域微区构象产生影响,使结合位域的疏水性发生改变.荧光相图技术解析出IMA与HSA和BSA反应构象型态的变迁为"二态"模型.HSA与IMA相互作用的热力学参数表明,IMA与HSA之间是以疏水作用为主的分子间作用,而IMA与BSA之间的作用力为氢键和范德华力,兼有少量的疏水作用力.光谱实验与计算机模拟结果基本一致,可为研究IMA与HSA和BSA相互作用本质提供一定参考. 展开更多
关键词 伊马替尼 人血清清蛋白 牛血清清蛋白 光谱实验 分子模拟
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