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磷脂酶D的重组表达及其在磷脂酰丝氨酸合成中的应用
被引量：
1
1
作者
侯海娟
龚劲松
+7 位作者
翟珅
徐敏
周文斌
陈杰鹏
段丽丽
张晓梅
许正宏
史劲松
《食品与发酵工业》
CAS
CSCD
北大核心
2019年第13期9-14,共6页
对磷脂酶D(phospholipase D,PLD)进行重组表达,并探究其在生物催化合成磷脂酰丝氨酸(phosphatidylserine,PS)中的应用。以大肠杆菌E.coli BL21(DE3)作为PLD的异源表达宿主,构建重组菌E.coli BL21(DE3)/pET-28a(+)-sspld,通过蛋白分析确...
对磷脂酶D(phospholipase D,PLD)进行重组表达,并探究其在生物催化合成磷脂酰丝氨酸(phosphatidylserine,PS)中的应用。以大肠杆菌E.coli BL21(DE3)作为PLD的异源表达宿主,构建重组菌E.coli BL21(DE3)/pET-28a(+)-sspld,通过蛋白分析确定其分子量,并对培养条件进行优化,进一步探究重组菌的酶学性质。在有机相-水相双相反应体系中进行PS的制备,并对制备工艺进行系统优化。成功构建了重组菌株E.coli BL21(DE3)/pET-28a(+)-sspld,通过蛋白分析确定其分子质量约为60 kDa。重组菌通过诱导条件优化,酶活最高可达38.58 U/mL,是优化前的2.26倍。PLD粗酶液的最适pH值为7.5,最适反应温度为60℃。制备工艺优化结果表明40℃条件下,在8 mL的乙酸乙酯中溶解64 mg的卵磷脂,在4 mL酶液中溶解160 mg的L-丝氨酸,得到的PS转化率最高,可达28%,产量为1.34 g/L。该PLD粗酶液催化性能良好,为酶法制备磷脂酰丝氨酸奠定了基础。
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关键词
磷脂酶D
磷脂酰丝氨酸
异源表达
酶学性质
催化条件
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职称材料
题名
磷脂酶D的重组表达及其在磷脂酰丝氨酸合成中的应用
被引量：
1
1
作者
侯海娟
龚劲松
翟珅
徐敏
周文斌
陈杰鹏
段丽丽
张晓梅
许正宏
史劲松
机构
江南大学药学院
江南大学生物工程学院
广东双骏生物科技有限公司
出处
《食品与发酵工业》
CAS
CSCD
北大核心
2019年第13期9-14,共6页
基金
国家自然基金面上项目(21676121)
江苏省重点研发社会发展面上项目(BE2018622)
+1 种基金
江苏高校品牌专业建设工程资助项目(PPZY2015B146)
江南大学大学生创新训练计划项目(2018542Y)
文摘
对磷脂酶D(phospholipase D,PLD)进行重组表达,并探究其在生物催化合成磷脂酰丝氨酸(phosphatidylserine,PS)中的应用。以大肠杆菌E.coli BL21(DE3)作为PLD的异源表达宿主,构建重组菌E.coli BL21(DE3)/pET-28a(+)-sspld,通过蛋白分析确定其分子量,并对培养条件进行优化,进一步探究重组菌的酶学性质。在有机相-水相双相反应体系中进行PS的制备,并对制备工艺进行系统优化。成功构建了重组菌株E.coli BL21(DE3)/pET-28a(+)-sspld,通过蛋白分析确定其分子质量约为60 kDa。重组菌通过诱导条件优化,酶活最高可达38.58 U/mL,是优化前的2.26倍。PLD粗酶液的最适pH值为7.5,最适反应温度为60℃。制备工艺优化结果表明40℃条件下,在8 mL的乙酸乙酯中溶解64 mg的卵磷脂,在4 mL酶液中溶解160 mg的L-丝氨酸,得到的PS转化率最高,可达28%,产量为1.34 g/L。该PLD粗酶液催化性能良好,为酶法制备磷脂酰丝氨酸奠定了基础。
关键词
磷脂酶D
磷脂酰丝氨酸
异源表达
酶学性质
催化条件
Keywords
phospholipase D
phosphatidylserine
heterologous expression
characterization
catalytic conditions
分类号
O629.71 [理学—有机化学]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
磷脂酶D的重组表达及其在磷脂酰丝氨酸合成中的应用
侯海娟
龚劲松
翟珅
徐敏
周文斌
陈杰鹏
段丽丽
张晓梅
许正宏
史劲松
《食品与发酵工业》
CAS
CSCD
北大核心
2019
1
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