为探究大豆分离蛋白(Soy protein isolate,SPI)结构变化对茄替胶-改性大豆分离蛋白共价复合物乳化性能的影响。文章以SPI为原料,采用超声波处理得到USPI、超声结合热处理得到UHSPI,与茄替胶(Gum ghatti,GG)在温度80℃、相对湿度79%条件...为探究大豆分离蛋白(Soy protein isolate,SPI)结构变化对茄替胶-改性大豆分离蛋白共价复合物乳化性能的影响。文章以SPI为原料,采用超声波处理得到USPI、超声结合热处理得到UHSPI,与茄替胶(Gum ghatti,GG)在温度80℃、相对湿度79%条件下进行美拉德反应,制备获得GG-改性SPI共价复合物。傅里叶变换红外光谱和圆二色谱结果表明,超声和加热影响SPI二级结构,α-螺旋相对含量减少,β-折叠相对含量增加,证实改性SPI和GG发生共价结合。pH为7时,采用超声结合热处理工艺,SPI溶解度由22.31%提高至47.68%,表面疏水性从104.13提高至162.19。pH为4.5时,与SPI相较,美拉德反应制备得到的GG-UHSPI-MR复合物溶解度提高5倍,表现出在酸性条件下应用的可能性。褐变程度结果表明,溶解度高的UHSPI样品更易和GG间形成共价键。水包油乳液特征分析结果表明,储存14 d后,GG-UHSPI-MR乳液粒径(D 4,3)最小为0.672μm,乳液稳定性较好。综上表明,GG和UHSPI共价结合后乳化性能提高,有望作为一种新型乳化剂在乳制品领域应用。展开更多
